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Il sito attivo dell'enzima: struttura, proprietà. Chi ha scoperto il sito attivo dell'enzima? Quello che viene chiamato il sito attivo dell'enzima?

Abbiamo tutti sentito parlare di enzimi, ma è improbabile che ognuno di noi sa bene esattamente come queste sostanze sono disposti, e il motivo per cui sono necessari. Questo articolo aiuterà a comprendere la struttura e le funzioni degli enzimi (enzimi) in generale, e dei loro centri attivi in particolare.

la ricerca storia

Nel 1833, chimico francese Anselme Payen identificare e descrivere le proprietà del amilasi.

Pochi anni dopo, Louis Pasteur, studiando la conversione degli zuccheri in alcol che coinvolge il lievito, ha suggerito che questo processo è dovuto alle sostanze chimiche che compongono il lievito.

Alla fine del fisiologo XIX secolo Villi Kyune primo coniò il termine "enzima".

Tedesco Eduard Buchner nel 1897 ha identificato e descritto zimasi – complesso enzima che catalizza la conversione del saccarosio nella reazione di etanolo. In natura zimasi in grande quantità nel lievito.

Non si sa quando e chi ha aperto il sito attivo dell'enzima. Questa scoperta è accreditato con il premio Nobel chimico Edaurdu Buchner, biologo americano James Sumner e di altri noti scienziati che hanno lavorato sullo studio della catalisi enzimatica.

Informazioni generali su enzimi

Ricordiamo che gli enzimi – sostanze di natura proteica, che svolgono funzioni negli organismi catalizzatori di reazioni chimiche vivente. L'enzima presenta porzioni che non prendono parte direttamente in esso, il flusso della reazione fornisce un centro attivo dell'enzima.

Ecco alcune delle proprietà di enzimi:

1) Efficienza. Una piccola quantità di catalizzatore sufficiente per accelerare la reazione chimica di 10 6 volte.

2) Specificità. Un enzima non è catalizzatore universale di qualsiasi reazione nella cella. Per enzima espresso specificità di azione: ciascun enzima catalizza solo uno o più reazioni simili con substrati (il reagente di alimentazione), ma altri reagenti chimici per la stessa natura, l'enzima può essere inutile. Interazione con i substrati appropriati e l'ulteriore accelerazione della reazione fornisce un centro attivo dell'enzima.

3) Per Attività. L'attività enzimatica nella cellula è in continua evoluzione da bassa ad alta.

4) Concentrazione di alcuni enzimi nella cellula non è costante e può variare a seconda delle condizioni esterne. Tali enzimi in biologia chiamati inducibile.

Classificazione degli enzimi

Nella sua struttura, gli enzimi possono essere suddivisi in semplici e complessi. Semplice riguardano esclusivamente dei residui di amminoacidi, sono complesse gruppo non-proteine di sostanze. Complesso chiamato coenzimi.

Per tipo di enzima catalizzata reazioni si dividono in:

1) Ossidoriduttasi (catalizzare reazioni redox).

2) transferasi (trasferito gruppi separati di atomi).

3) liasi (legami chimici Cleave).

4) Lipasi (modulo di connessione nelle reazioni per l'energia di ATP).

5) isomerasi (uchuvstvuyut reazioni interconversione di isomeri).

6) idrolasi (catalizzano reazioni chimiche mediante digestione con legami).

struttura enzima

Enzyme – un complesso di struttura tridimensionale, che è composto principalmente aminoacidi residui di acido. Inoltre v'è un gruppo prostetico – una componente di non proteico naturale, associato con i residui di aminoacidi.

Enzimi – proteine globulari principalmente che possono essere combinati in sistemi complessi. Come altre sostanze proteiche, enzimi vengono denaturate aumentando la temperatura o per esposizione ad alcune sostanze chimiche. Durante denaturazione varia enzima struttura terziaria e quindi le proprietà del centro attivo degli enzimi. Come risultato, l'attività enzimatica diminuisce drasticamente.

substrato catalizzata è solitamente molto più piccolo dell'enzima stesso. L'enzima più semplice è costituito da una sessantina di residui di aminoacidi, e il suo centro attivo – solo due.

Ci sono enzimi acidi sito catalitico amminoacidi che non sono rappresentati, e di un gruppo prostetico organico, o (più spesso) inorganico origine – cofattore.

Il concetto del sito attivo

Solo una piccola parte di un enzima direttamente coinvolto nelle reazioni chimiche. Questa parte del enzima chiamato il sito attivo. Il sito attivo dell'enzima – un lipide, alcuni residui di aminoacidi o di gruppo prostetico, che si lega ad un substrato e catalizza la reazione. I residui di amminoacidi del sito attivo possono appartenere a qualsiasi aminoacidi – polari, non polari, carica, aromatico scarica.

Il centro attivo dell'enzima (questo lipide, amminoacidi e altre sostanze capaci di reagire con i reagenti) – la parte più importante dell'enzima, senza queste sostanze sarebbe inutile.

Tipicamente, la molecola enzimatica ha un solo sito attivo, legame con uno o più reagenti simili. I residui amminoacidici del centro attivo formate idrogeno, legami covalenti o idrofobici, formando un complesso enzima-substrato.

La struttura del centro attivo

Il sito attivo di enzimi, semplice e complessa è una tasca o slot. Questa struttura del centro attivo dell'enzima deve corrispondere geometricamente e elettrostaticamente il substrato, dal momento che un cambiamento nella struttura terziaria della enzima può alterare il sito attivo.

Rilegatura e catalitici centro – le aree del centro attivo dell'enzima. Ovviamente, il sito di legame "controlli" compatibilità substrato, ed è associata ad esso, e il centro catalitico è direttamente coinvolta nella reazione.

Il legame del centro attivo del substrato

Per spiegare come il sito attivo dell'enzima associato con un particolare reagente, sono state proposte diverse teorie. Il più popolare di loro – la teoria di Fisher, è la teoria di "serratura e chiave". Fisher suggerito che v'è un enzima ideale per ogni substrato nelle sue proprietà fisiche e chimiche. Dopo la formazione di eventuali modifiche non si verifica complesso enzima-substrato.

Un altro studioso americano – Daniel Koshland – aggiunto Fisher assunzione della teoria che il sito attivo dell'enzima può cambiare la loro conformazione finché non si adatta un particolare substrato.

La cinetica di reazioni enzimatiche

Caratteristiche reazione enzimatica sta studiando la biochimica del settore privato – cinetica enzimatica. Questo particolare studi scientifici delle reazioni con diverse concentrazioni di enzimi e substrati, la dipendenza della velocità di reazione dalla temperatura all'interno della cella e le proprietà del sito attivo di enzimi a seconda dei parametri fisici e chimiche del prodotto.

cinetica enzimatica opera concetti come velocità di reazione, energia di attivazione, barriera di attivazione, attività molecolare, attività specifica e altri. Consideriamo alcuni di questi concetti.

Che ci fosse una reazione biologica, i reagenti necessari per trasferire un po 'di energia. Questa energia viene chiamata energia di attivazione.

L'aggiunta dell'enzima ai reagenti per ridurre l'energia di attivazione. Alcune sostanze reagiscono senza la partecipazione di enzimi, poiché l'energia di attivazione è troppo elevata. L'equilibrio di reazione non si sposta con l'aggiunta dell'enzima.

La velocità di reazione – la quantità di prodotto di reazione è apparso o scomparso nell'unità di tempo.

Dipendenza della velocità di reazione sulla concentrazione del substrato adimensionale grandezza fisica caratterizza – Michaelis costante.

Attività molecolare – il numero di molecole di substrato che vengono convertiti in una molecola di enzima per unità di tempo.