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complesso proteico: determinazione, composizione, la struttura, la struttura, le funzioni, classificazione e caratterizzazione. Qual è la differenza semplici proteine da complesso?

Un complesso proteico, ad eccezione del componente proteica stesso comprende un ulteriore gruppo di natura diversa (protesica). Poiché questo componente sono i carboidrati, lipidi, metalli, residui di fosforico , acido nucleico. Qual è la differenza semplici proteine da complesso, su quali tipi di divise queste sostanze, e quali sono le loro caratteristiche, questo articolo vi dirà. La principale differenza tra le sostanze in questione – la loro composizione.


proteine complesse: Definizione

Questo materiale bicomponente, che comprendono proteina semplice (catene peptidiche) e materiale non proteico (gruppo prostetico). Nel processo di idrolisi sono formati gli amminoacidi, e la porzione non proteico dei prodotti di decomposizione. Qual è la differenza semplici proteine da complesso? Il primo consiste solo di aminoacidi.

La classificazione e caratterizzazione di proteine complesse

Queste sostanze sono suddivise in tipi a seconda del tipo di gruppi aggiuntivi. Per proteine complesse includono:

  • Glicoproteine – proteine, molecole delle quali contengono una parte saccaridica. Tra loro ci sono proteoglicani (componenti spaziali intercellulare), anche nelle sue mucopolisaccaridi struttura. Per immunoglobuline sono glicoproteine.
  • Lipoproteine comprendono un componente lipidica. Questi includono apolipoproteine, che svolge la funzione di garantire il trasporto dei lipidi.
  • Metalloproteine contengono ioni metallici (rame, manganese, ferro, ecc), collegati tramite un'interazione donatore-accettore. Questo gruppo non comprende emoproteine comprendenti composti profirinovogo anello di ferro, e simili sulla struttura del composto (clorofilla, in particolare).
  • Nucleoproteine – proteine aventi legami non covalenti con acidi nucleici (DNA, RNA). Questi includono cromatina – la componente dei cromosomi.
  • 5. Fosfoproteidy, che comprendono caseina (cagliata complesso proteico) comprendono residui legati covalentemente di acido fosforico.
  • Cromoproteine colorazione unisce il componente protesico. Questa categoria comprende emoproteine, clorofille e flavoproteine.

Caratteristiche di glicoproteine e proteoglicani

Queste proteine sono sostanze complesse. Proteoglicani contengono una grande frazione di carboidrati (80-85%), contenuto glicoproteina convenzionale è del 15-20%. acidi uronici sono presenti solo nei proteoglicani molecola, carboidrati differiscono nelle loro unità di struttura ripetizione regolare. Qual è la struttura e la funzione delle proteine complesse, glicoproteine? Loro catene di carboidrati includere solo 15 unità e hanno una struttura irregolare. Le strutture di carboidrati di comunicazione glicoproteine con la componente proteica è tipicamente tramite residui amminoacidici come serina o asparagina.

Le funzioni di glicoproteine:

  • Fanno parte della parete cellulare batterica, osso tessuto connettivo e la cartilagine, collagene circondano le fibre di elastina.
  • Gioca un ruolo protettivo. Ad esempio, tale struttura presenta anticorpi, interferoni, fattori di coagulazione del sangue (protrombina, fibrinogeno).
  • Sono recettori che interagiscono con l'effettore – una piccola molecola non proteico. Ultimo, unendo la proteina, porta ad un cambiamento nella sua conformazione, che porta ad una risposta intracellulare specifico.
  • Eseguire la funzione ormonale. Si riferisce ad una glicoproteina gonadotropina, ormone stimolante la tiroide e adrenocorticotropo.
  • Sostanza trasportata nel sangue e ioni attraverso la membrana cellulare (transferrina, transcortina, albumina, Na +, K + -ATPasi).

Con glicoproteina enzimi includono colinesterasi e nucleasi.

Di più su proteoglicani

Tipicamente proteina complesso proteoglicani comprende nella sua struttura grande catena di carboidrati di ripetere residui disaccaride costituiti da un acido uronico e amminozucchero. Oligo- o polisaccaridi catene chiamati glicani. Il primo di solito contengono 2-10 unità monomeriche.

A seconda della struttura delle catene di carboidrati secernono loro diversi tipi, per esempio, eteropolisaccaridi acidi con più gruppi acidi o glicosaminoglicano contenenti gruppi amminici. Questi ultimi includono:

  • L'acido ialuronico, che viene utilizzato attivamente nei cosmetici.
  • Eparina, che previene la coagulazione del sangue.
  • Cheratan solfato – componenti della cartilagine e della cornea.
  • condroitin solfati sono parte della cartilagine e liquido sinoviale.

Questi polimeri – componenti proteoglicani che riempiono lo spazio intercellulare, trattengono l'acqua, lubrificare le parti mobili delle articolazioni, è loro componenti strutturali. Idrofilia (buona solubilità in acqua) proteoglicani permette loro nello spazio intercellulare per creare una barriera per grandi molecole e microrganismi. Con il loro aiuto creare una matrice gelificata in cui le fibre sommerse di altre proteine importanti, come il collagene. I suoi gruppi in ambiente proteoglicani hanno una forma di albero.

Caratteristiche e tipi di lipoproteine

Lipoproteina proteina complesso ha una natura idrofila e idrofoba duale ben pronunciato. La molecola nucleo (parte idrofoba) formare un'esteri non polari di colesterolo e trigliceridi.

Fuori nella zona idrofila disposta parte proteica, fosfolipidi, colesterolo. Ci sono diverse varietà di lipoproteine proteine a seconda della loro struttura.

Le principali classi di lipoproteine:

  • Sofisticata proteine ad alta densità (HDL, α-lipoproteine). Sposta colesterolo al fegato e nei tessuti periferici.
  • A bassa densità (LDL, beta-lipoproteine). Oltre al colesterolo viene trasportato trigliceridi e fosfolipidi.
  • Densità molto bassa (VLDL, pre-β-lipoproteine). Eseguire una funzione simile a LDL.
  • Chilomicroni (CM). Trasporti acidi grassi e colesterolo dall'intestino dopo l'assunzione di cibo.

patologie vascolari quali arteriosclerosi, risulta dal rapporto improprio dei diversi tipi di lipoproteine nel sangue. Dalla caratterizzazione della composizione può essere rivelata vari cambiamenti tendenze fosfolipidi struttura (da HDL a chilomicroni): ridurre la proporzione di proteina (da 80 a 10%), e fosfolipidi, trigliceridi aumento percentuale (20 al 90%).

Tra i molti importanti enzimi, metalloproteine

Metalloproteine possono includere più ioni metallici. La loro presenza influenza l'orientamento del substrato nella (catalitico) sito attivo dell'enzima. Gli ioni metallici si trovano nel sito attivo e svolgono un ruolo importante nella reazione catalitica. ion spesso agisce come accettore di elettroni.

Esempi di metalli contenuti nella struttura di metalloproteine enzima:

  • Il rame è incluso nel ossidasi citocromo, che, insieme con eme contiene uno ione di questo metallo. L'enzima coinvolto nella formazione di ATP nella catena respiratoria.
  • Ferro contiene enzimi come ferritina, ferro svolge la funzione di deposito in una cella; transferrina – un vettore di ferro nel sangue; reazione catalasi è responsabile per la neutralizzazione del perossido di idrogeno.
  • Zinco – metallo, che è caratteristico per l'alcol coinvolto nella ossidazione di etanolo e alcoli simili; lattato deidrogenasi – un enzima nel metabolismo dell'acido lattico; anidrasi carbonica che catalizza la formazione di acido carbonico da CO 2 e H 2 O; fosfatasi alcalina, esegue scissione idrolitica di esteri fosforici con vari composti; α2-macroglobulina – proteine del sangue antiproteazny.
  • Il selenio è un parte tireoperossidasi partecipando alla formazione degli ormoni tiroidei; glutatione perossidasi, che agisce come una funzione antiossidante.
  • Il calcio è caratteristico per la struttura di α-amilasi – enzima idrolitico scissione amido.

fosfoproteina

Quella parte del complesso fosfoproteina proteine? Per questa categoria caratterizzato dalla presenza del gruppo fosfato, che è collegata alla porzione proteica tramite un amminoacido con un gruppo idrossilico (tirosina, serina o treonina). Che cosa fa l'acido fosforico, mentre nella struttura di una proteina? Cambia la struttura molecolare, dandogli una carica, aumenta la solubilità, influenza le proprietà della proteina. Esempi sono il latte fosfoproteina caseina e ovoalbumina, ma soprattutto alla classe delle proteine complesse sono enzimi.

gruppo fosfato svolge un importante ruolo funzionale, come molte proteine associate con essa non è permanente. Nella gabbia elabora tutto il tempo fosforilazione e defosforilazione verificano. Di conseguenza, la regolazione viene effettuata nelle proteine. Ad esempio, se gli istoni – proteine legate ad acidi nucleici ricavato nello stato fosforilato, allora l'attività del genoma (materiale genetico) aumenta. Mediante fosforilazione dipende dall'attività di enzimi come glicogeno sintasi e glicogeno fosforilasi.

nucleoprotein

Nucleoproteine – proteine legate a acidi nucleici. Sono – parte integrante dello stoccaggio e regolazione di materiale genetico, il lavoro di ribosomi, con funzione di sintesi proteica. La forma più semplice della vita virus può essere chiamato ribo- e dezoksiribonukleoproteinami, dal momento che sono costituiti da materiale genetico e proteine.

Come l'interazione di acido desossiribonucleico (DNA) e istone? Nella cromatina isolati due tipi di proteine associate con il DNA (istoni e non-istone). Il primo passo coinvolti nella compattazione iniziale di DNA. molecola di acido nucleico è arrotolato attorno proteine per formare nucleosomi. Il filetto formato è simile ai talloni, sono formate struttura supercoiled (cromatina fibrille) e Supercoil (genonema interfase). Dall'azione di istoni e proteine di livello superiore fornisce una riduzione dimensioni DNA migliaia di volte. Basta confrontare le dimensioni del cromosoma e la lunghezza dell'acido nucleico, per valutare l'importanza di proteine (6-9 cm e 6,10 micron, rispettivamente).

Quali sono cromoproteine

Cromoproteine contengono gruppi molto diversi, che sono uniti solo da una cosa – la presenza del colore nel componente protesica. proteine complesse in questa categoria sono suddivisi in: (emoproteine contenere struttura eme) retinalproteiny (vitamina A), flavoproteins (vitamina B2), kobamidproteiny (vitamina B12).

Emoproteine classificate secondo le funzioni di un non enzimatico (mioglobinovy emoglobina e proteine) ed enzimi (citocromi, catalasi, perossidasi).

Flavoproteine contengono come derivati componenti protesici di vitamina B2, flavina mononucleotide (FMN) o flavina adenina dinucleotide (FAD). Questi enzimi sono coinvolti anche nelle trasformazioni redox. Questi includono ossidoriduttasi.

Che cosa è citocromi?

Come è stato descritto precedentemente, si compone di eme porfirina. La sua struttura è costituita da quattro anelli di pirrolo e di un ferro bivalente. Un gruppo particolare di enzimi eme – citocromi, diversi per composizione aminoacidica e il numero di catene peptidiche, specializzati nel condurre la reazione redox, a causa della quale viene fornito dal trasferimento di elettroni nella catena respiratoria. Questi enzimi sono coinvolti nella ossidazione microsomiale – prime reazioni di biotrasformazione xenobiotici, che porta alla loro clearance e metabolismo di molte sostanze endogene ed esogene, come gli steroidi, acidi grassi saturi.

Effetto gruppo prostetico

gruppo prostetico, che è una parte del complesso proteico influenza le proprietà: alterare la sua carica, solubilità, termoplasticità. Ad esempio, una tale azione ha i residui di acido fosforico o monosaccaridi. La parte saccaridica incluso nel complesso della proteina, proteggerlo da proteolisi (distrutta mediante idrolisi) colpisce la penetrazione di molecole attraverso la membrana cellulare, la secrezione e l'ordinamento. La porzione lipidica permette alla proteina di creare canali per il trasporto di composti scarsamente solubili acqua (idrofobe).

La struttura e la funzione delle proteine complesse sono totalmente dipendenti dal gruppo prostetico. Per esempio, usando eme contenente ferro in ossigeno dell'emoglobina verifica vincolante e anidride carbonica. Due nucleoproteine formata dall'interazione degli istoni, protamine con DNA o RNA avviene protezione del materiale genetico, il suo stoccaggio compatto, il processo di legame di RNA nella sintesi proteica. Nucleoproteine chiamato complessi stabili di proteine e acidi nucleici.

conclusione

Pertanto, le proteine complessi hanno una grande varietà di funzioni nel corpo. Pertanto, il consumo di macro e micronutrienti così importante per la salute. I metalli sono parte di molti enzimi. Conoscendo la biochimica, in particolare la salute e lo stato ambientale di residenza, è possibile regolare la modalità del proprio potere. Ad esempio, il territorio isolato, caratterizzato da carenza di un elemento. La sua voce aggiuntiva nella dieta sotto forma di additivi permette di compensare la carenza.