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Monomeri proteine sono ciò che importa? Quali sono i monomeri di proteine?

Le proteine sono polimeri biologici a struttura complessa. Hanno un peso molecolare elevato e sono costituiti dai gruppi prostetici amminoacidiche rappresentate dalle vitamine, lipidi e carboidrati inclusioni. Le proteine che contengono carboidrati, vitamine, lipidi o metalli, chiamati composto. Solo proteine semplici composti di amminoacidi uniti da legami peptidici.

peptidi

Non importa quale sia la struttura ha una sostanza di monomeri di proteine sono gli aminoacidi. Questi costituiscono la catena polipeptidica di base, che è poi la struttura della proteina fibrille sagomata o globulare. Quando questa proteina può essere sintetizzato solo nel tessuto vivente – in impianti, batteri, funghi, animali e altre cellule.

Gli unici organismi che non possono collegarsi monomeri proteine, virus e protozoi sono batteri. Tutti gli altri sono in grado di formare le proteine strutturali. Ma quali sostanze sono monomeri, proteine, e come si formano? Questo e biosintesi delle proteine, un polipeptide, e la formazione di una struttura proteica complessa di aminoacidi e le loro proprietà, vedi sotto.

Monomero della molecola proteica è un qualsiasi acido alfa-amino. In questo caso, la proteina – una catena polipeptidica di amminoacidi legati. A seconda del numero di amminoacidi coinvolti nella sua formazione sono dipeptidi isolate (due residui), un tripeptide (3), oligopeptidi (contenente da 2-10 amminoacidi) e polipeptidi (una pluralità di amminoacidi).

Panoramica della struttura delle proteine

struttura primaria della proteina può essere leggermente più complessa – secondario, più complessa – quaternario – terziario, e più complessa.

La struttura primaria – è un semplice circuito che tramite un legame peptidico (CO-NH) monomeri collegati proteine (amminoacidi). Struttura secondaria – è un alfa-elica o beta-sheet. Terziaria – questo è ancora più complicata struttura tridimensionale della proteina, che è stata formata da riciclato a causa della formazione di covalenti, ionici e legami idrogeno e interazioni idrofobiche.

La struttura quaternaria è proteine recettori molto complicate e peculiari situati sulle membrane cellulari. Questo supramolecolare (dominio) struttura formata a causa di associazione di diverse molecole con struttura terziaria, integrati con i gruppi di carboidrati, lipidi, o vitamina. In questo caso, come nelle strutture primarie, secondarie e terziarie di proteine sono monomeri alfa-amminoacidi. Essi sono inoltre uniti da legami peptidici. L'unica differenza è nella complessità della struttura.

aminoacidi

Le molecole proteiche sono solo i monomeri alfa-amminoacidi. Ci sono solo 20, e sono difficilmente il fondamento della vita. L'emergere di un legame peptidico, la sintesi delle proteine è stato possibile. Una proteina stessa poi cominciò a eseguire struttura formante, recettori, enzimi, trasporti, mediatore e altre funzioni. Grazie a questa funzione del corpo vivente e può essere riprodotto.

acido alfa-amino puro è un acido carbossilico organico avente un gruppo amminico collegato all'atomo di carbonio alfa. Ultimo situato accanto al gruppo carbossilico. Così monomeri di proteine sono considerati come sostanze organiche, in cui l'atomo di carbonio terminale e reca un'ammina e un gruppo carbossilico.

Composto di aminoacidi nei peptidi e proteine

aminoacidi uniti per dimeri, trimeri e polimeri attraverso un legame peptidico. È formata mediante scissione di ossidrile (-OH) gruppo carbossile dalla porzione di un alfa-amminoacido e idrogeno (H) – gruppo amminico di un altro alfa-amminoacidi. L'interazione di acqua viene scissa, e rimane in corrispondenza della porzione terminale carbossilico del C = O con un residuo elettrone libero vicino al carbonio carbossile. In un altro residuo amminoacidico ha (NH) con una disposizione di radicali liberi all'atomo di azoto. Questo permette di collegare i due radicali per formare un legame (CONH). Si chiama un peptide.

Varianti di alfa-amminoacidi

Totale noto 23 alfa-amminoacidi. Essi sono presentati come un elenco di: glicina, valina, alanina, isoleucina, leucina, glutammato, aspartato, ornitina, treonina, serina, lisina, cistina, cisteina, fenilalanina, metionina, tirosina, prolina, triptofano, idrossiprolina, arginina, istidina, asparagina e glutammina. A seconda che essi possono essere sintetizzati dal corpo umano, questi amminoacidi sono divisi in essenziali e non essenziali.

Il concetto di acidi essenziali e non essenziali aminoacidi

Intercambiabile il corpo umano può sintetizzare, mentre essenziali dovrebbero venire solo con il cibo. Così sia acidi essenziali e non essenziali sono importanti per la biosintesi delle proteine, perché senza di loro la sintesi non può essere completata. Senza un singolo aminoacido, anche se è presente tutti gli altri, è possibile costruire la proteina che è necessaria la cella di svolgere le sue funzioni.

Un errore in uno dei passaggi biosintetici – e la proteina è inadatto, perché non sarà in grado di soddisfare la struttura desiderata a causa di violazioni della densità elettronica e le interazioni interatomiche. Perché gli esseri umani (e altri organismi), è importante consumare alimenti ricchi di proteine, che contengono gli aminoacidi essenziali. La loro assenza nella dieta porta ad una serie di disturbi del metabolismo delle proteine.

Il processo di formazione del legame peptidico

Gli unici monomeri proteina sono alfa-amminoacidi. Essi sono collegati gradualmente nella catena polipeptidica, la cui struttura è memorizzato in anticipo il codice genetico del DNA (o RNA, se visti biosintesi batterica). In questo caso, la proteina – una rigida sequenza di residui di amminoacidi. Questa catena è disposto in una certa struttura, operare in funzione delle cellule pre-programmata.

-Fase sequenza di biosintesi delle proteine

Il processo di formazione della proteina costituito da una catena di stadi: sito replicazione del DNA (o RNA) sintesi di informazioni sul tipo di RNA, output al citoplasma del nucleo della cellula, il composto con il ribosoma e graduale fissaggio dei residui amminoacidici che sono forniti RNA di trasferimento. Una sostanza che è un monomero proteina partecipa alla reazione di scissione enzimatica di un gruppo idrossilico e un protone idrogeno, e quindi si unisce alla catena polipetidnoy estensibile.

catena polipeptidica così ottenuto, che è già nel reticolo endoplasmatico cellulare viene ordinato in una certa struttura predeterminata e carboidrati o lipidi porzione completata quando richiesto. Questo processo è chiamato "la maturazione" della proteina, dopo di che ha inviato al sistema di trasporto della cella verso la destinazione.

proteine sintetizzate funzioni

Monomeri di proteine sono gli aminoacidi necessari per costruire la loro struttura primaria. struttura secondaria, terziaria e quaternaria si è già formato, ma a volte richiede anche la partecipazione di enzimi e di altre sostanze. Tuttavia, non sono il principale, anche se è assolutamente necessario che le proteine svolgono la loro funzione.

aminoacidi, che è un monomero proteina può avere carboidrati fissaggio punti, metalli o vitamine. L'istruzione terziaria o struttura quaternaria permette di trovare più posti per la posizione dei gruppi inseriti. Questo permette un derivato della proteina, che svolge il ruolo degli enzimi, recettori, sostanze trasportatore nella cella o fuori, un'immunoglobulina, una componente strutturale delle membrane cellulari o organuli proteine muscolari.

Le proteine sono formate da aminoacidi, sono l'unica base della vita. E oggi si crede che la vita sia nata subito dopo la comparsa di aminoacidi, e grazie alla sua polimerizzazione. Dopo tutto, l'interazione intermolecolare delle proteine è l'inizio della vita, compreso intelligente. Tutti gli altri processi biochimici, compresa l'energia, sono necessari per la realizzazione della biosintesi delle proteine, e come risultato, la prosecuzione della vita.