La regolazione dell'attività degli enzimi e loro modi

Come unità di materia vivente, che funziona come un insieme di sistemi biologici aperti, la cella è in costante comunicazione con l'ambiente esterno sostanza ed energia. Per mantenere l'omeostasi in essa v'è un gruppo di sostanze speciali di natura proteica – enzimi. Struttura, funzione e regolazione dell'attività degli enzimi studiati speciale biochimica ramo, enzimologia chiamato. In questo articolo, usando esempi concreti, considereremo vari meccanismi e metodi di regolare l'attività di enzimi inerenti mammiferi superiori e nell'uomo.

Le condizioni necessarie per l'attività enzimatica ottimale

agenti biologicamente attivi che colpiscono selettivamente sia la reazione di scissione assimilazione e presentano le proprietà catalitiche nelle cellule in determinate condizioni. Ad esempio, è importante sapere in quale parte della cellula si svolge un processo chimico, che coinvolge enzimi. compartimentazione dovuta (la divisione del citoplasma ai siti) reazioni antagoniste verificano nelle sue varie parti e organelli.

Così, la sintesi proteica viene effettuata nei ribosomi e loro scissione – a hyaloplasm. Cellular regolazione dell'attività degli enzimi che catalizzano reazioni biochimiche opposto, non solo fornisce la portata ottimale del metabolismo, ma impedisce anche la formazione di vie metaboliche inutili energetici.

complesso multienzimatico

organizzazione strutturale e funzionale degli enzimi, forme enzimatiche celle unitarie. La maggior parte delle reazioni chimiche che avvengono in esso sono correlati. Se in un prodotto chimico processo multistadio della prima reazione è un reagente per ulteriore, in questo caso, la disposizione spaziale degli enzimi nella cellula è espresso particolarmente forte.

Va ricordato che gli enzimi sono per natura semplice o proteine complesse. E la loro sensibilità ai substrati cellulari dovuti principalmente ad un cambiamento nella sua configurazione spaziale della struttura terziaria o quaternaria del peptide. Enzimi e reagiscono a variazioni non solo nei parametri cellulari quali la composizione chimica hyaloplasm, concentrazione dei reagenti e prodotti di reazione, la temperatura, ma anche ai cambiamenti nelle celle adiacenti o nel fluido extracellulare.

Perché cella diviso in scomparti

dispositivo di fauna selvatica ragionevole e logico semplicemente incredibile. Questo si applica pienamente alle manifestazioni di vita caratteristici della cellula. Per scienziato chimico del tutto evidente che le reazioni chimiche multidirezionali enzimatiche, per esempio la sintesi della glicolisi e il glucosio non può procedere allo stesso tubo. Allora, come avviene il contrario nella hyaloplasm reazione una singola cella, che è il substrato per il loro comportamento? Risulta che il contenuto cellulare – citosol, – in cui i processi chimici antagonisti vengono effettuate spazialmente separate e forme isolate loci – compartimenti. A causa della loro reazioni metaboliche di mammiferi superiori e gli esseri umani sono regolati particolarmente preciso e prodotti metabolici vengono trasformati in forma, penetra facilmente attraverso le pareti dei siti cellulari. Successivamente, essi ripristinare la sua struttura originaria. Oltre al citosol, gli enzimi contenuti in organelli: ribosomi, mitocondri, nucleo, lisosomi.

Il ruolo degli enzimi nel metabolismo energetico

Si consideri la decarbossilazione ossidativa del piruvato. Regolamento di azione catalitica degli enzimi che è stato ben studiato enzimologia. Questo processo biochimico avviene nei mitocondri – organelli dvumembrannyh di cellule eucariotiche – e un processo intermedio tra il glucosio scissione anossica e il ciclo di Krebs. Piruvato deidrogenasi complesso – PDH – contiene tre enzimi. Nei mammiferi superiori e gli esseri umani ridurre il suo accadendo con crescente concentrazione di acetil-CoA e NATH, vale a dire nel caso di alternative opportunità educative molecole di acetil-CoA. Se la cella deve più porzioni di energia e richiede nuove molecole accettori per reazioni di amplificazione tricarbossilici ciclo dell'acido, gli enzimi sono attivati.

Qual è l'inibizione allosterico

Regolazione dell'attività di enzimi può essere effettuata con particolari sostanze – inibitori catalitici. Essi possono essere covalentemente legati a specifici enzimi loci, bypassando il suo sito attivo. Questo porta ad una deformazione spaziale della struttura del catalizzatore ed automaticamente comporta una riduzione delle sue proprietà enzimatiche. In altre parole, v'è regolazione allosterica dell'attività enzimatica. Abbiamo anche aggiungere che questa forma di azione catalitica inerenti enzimi oligomerici, cioè quelli le cui molecole sono costituiti da due o più subunità proteiche polimerici. PDH-complesso discusso nel titolo precedente è solo contiene tre enzimi oligomerici: piruvato deidrogenasi, un deidrogenasi e degidrolipoil gidrolipoil transatsetilazu.

enzimi regolatori

La ricerca in Enzymology stabilito infatti che la velocità delle reazioni chimiche dipende sia dalla concentrazione e l'attività del catalizzatore. Il più delle volte, le principali vie metaboliche contengono enzimi che regolano la velocità di reazione a tutti i suoi siti.

Essi sono chiamati normativo e di solito colpiscono la reazione iniziale del complesso, e possono partecipare alla maggior parte dei processi chimici lenti in una reazione reversibile, o unire i reagenti a punti di ramificazione in una via metabolica.

Come è l'interazione peptide

Un metodo mediante il quale la regolazione dell'attività enzimatica avviene in una cellula è un'interazione proteina-proteina. Di cosa si tratta? proteine regolatrici sono uniti alla molecola di enzima, per cui la loro attivazione. Ad esempio, l'enzima adenilato ciclasi trova sulla superficie interna della membrana cellulare e può interagire con strutture come recettore ormonale e il peptide disposto tra esso e l'enzima. Poiché la risultante recettore dell'ormone composto cambia conferma spaziale intermedia proteine, questo metodo di potenziare le proprietà catalitiche dell'adenilato ciclasi in biochimica è chiamato "proteine regolatorie attivazione dovuta all'adesione."

Protomeri e il loro ruolo in biochimica

Questo gruppo di sostanze, altrimenti chiamato proteina chinasi, accelerare il trasferimento dell'anione PO ₄ ^3- acido ammino gidroksogrupp appartenente ad una macromolecola peptide. Regolamento dell'attività di enzimi protomeri sarà considerato da noi come un esempio di proteina chinasi A. molecola – tetramero è composto da due catalitica e due subunità regolatorie e peptide non funziona come catalizzatore fino a quando la regione regolatoria per PROTOMERO attaccata una molecola a quattro cAMP. Ciò causa la trasformazione della struttura spaziale di proteine regolatrici, che porta al rilascio di due particelle proteiche attivati catalitiche, cioè protomeri dissociazione. Se separata dalle subunità regolatorie della molecola cAMP, proteina chinasi complesso inattivo nuovamente restaurato ad un tetramero, come accade Associazione catalitica e particelle di peptide normativi. Così, il modo in cui la regolazione dell'attività enzimatica discusso sopra forniscono loro natura reversibile.

regolazione chimica dell'attività enzimatica

Biochimica e studiato questi meccanismi di regolazione dell'attività enzimatica, fosforilazione, defosforilazione. Il meccanismo di regolazione dell'attività enzimatica in questo caso ha la seguente forma: residui amminoacidici dell'enzima contenente OH ^-, cambiare la loro modificazione chimica a causa dell'esposizione fosfoproteinfosfataz. In questo caso, la correzione suscettibili di sito attivo dell'enzima, in cui gli enzimi per qualche ragione li sta attivando e per gli altri – inibitorio. fosfoproteinfosfataz proprietà catalitiche stessi sono regolati dagli ormoni a loro volta. Per esempio, amido animale – glicogeno – e grassi tra i pasti sono ripartiti nel tratto gastrointestinale, o più precisamente, nel duodeno sotto l'influenza di glucagone – enzimi pancreatici.

Questo processo viene migliorato dalla fosforilazione di enzimi gastrointestinali trofiche. Nel periodo attivo di digestione quando il cibo entra dallo stomaco nel duodeno, sintesi glucagone è migliorata. Insulina – un enzima pancreatico prodotto dalle cellule alfa delle isole di Langerhans, – interagisce con il recettore, compresa fosforilazione dello stesso meccanismo di enzimi digestivi.

proteolisi parziale

Come si può vedere, i livelli di regolazione dell'attività enzimatica nella cella varia. Per gli enzimi che esulano dal citosol o organelli (nel plasma sanguigno o nel tratto gastrointestinale), il metodo di attivazione è il processo di idrolisi di legami peptidici CO-NH. È richiesto, poiché tali enzimi sono sintetizzati in forma inattiva. Molecola viene scisso dalla porzione peptide enzima e il resto è soggetta a modifica della struttura del sito attivo. Questo porta al fatto che l'enzima "include una condizione di lavoro", cioè è in grado di influenzare il corso del processo chimico. Ad esempio, l'enzima pancreatico inattivo non tripsinogeno scinde le proteine alimentari entrando nel duodeno. Si svolge sotto l'azione di proteolisi enterochinasi. Dopo che l'enzima è attivato ed è ora chiamato tripsina. proteolisi parziale – il processo è reversibile. Essa si verifica in casi come l'attivazione di enzimi che degradano i polipeptidi coagulazione del sangue.

Ruolo della concentrazione dei materiali di partenza nel metabolismo cellulare

Regolazione dell'attività della disponibilità substrato enzimatico visto parzialmente in contatto sottotitolo "complesso multienzimatico". Il tasso di reazioni catalitiche che avvengono in più fasi, è fortemente dipendente dal numero di molecole del materiale di partenza è in cellule hyaloplasm o organelli. Ciò è dovuto al fatto che la velocità della via metabolica è direttamente proporzionale alla concentrazione del materiale di partenza. Le molecole reagenti grandi situati nel citosol, maggiore è la velocità di tutte le successive reazioni chimiche.

regolazione allosterica

Enzimi la cui attività è controllata non solo dalla concentrazione delle materie prime, reagenti, ma anche le sostanze effettrici, caratterizzato dal cosiddetto regolazione allosterica. La maggior parte di questi enzimi sono rappresentati con prodotti intermedi del metabolismo nella cellula. A causa delle effettori e attuato regolazione dell'attività enzimatica. Biochimica dimostrato che questi composti, chiamati enzimi allosterici sono molto importanti per il metabolismo delle cellule, in quanto hanno una sensibilità estremamente elevata alle variazioni del omeostasi. Se l'enzima inibisce la reazione chimica, cioè riduce la sua velocità – è chiamato un effettore negativo (inibitore). In caso contrario, quando v'è un aumento della velocità di reazione, si tratta di attivatore – un effettore positivo. Nella maggior parte dei casi i materiali di partenza, cioè i reagenti che entrano in interazioni chimiche giocano un ruolo attivatori. Naturalmente, i prodotti formati da reazioni multistadio si comportano come inibitori. Questo tipo di regolazione costruito sul rapporto di concentrazione dei reagenti e prodotti, chiamato eterotrofi.