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Specificità dell'enzima: tipi e caratteristiche dell'azione

La parola "enzima" ha radici latine. In traduzione, significa "lievito". In inglese, si usa il termine "enzima", derivato dal termine greco che significa lo stesso. Gli enzimi sono chiamati proteine specializzate. Sono formati nelle cellule e hanno la capacità di accelerare il corso dei processi biochimici. In altre parole, agiscono come catalizzatori biologici. Passiamo ulteriormente a considerare quale sia la specificità dell'azione degli enzimi. также будут описаны в статье. I tipi di specificità verranno descritti anche nell'articolo.


Caratteristiche generali

La manifestazione dell'attività catalitica di alcuni enzimi è dovuta alla presenza di un certo numero di composti non proteici. Sono chiamati cofattori. Sono suddivisi in 2 gruppi: ioni metallici e una serie di sostanze inorganiche, nonché coenzimi (composti organici).

Il meccanismo di attività

Per la loro natura chimica, gli enzimi appartengono a un gruppo di proteine. Tuttavia, a differenza di quest'ultima, gli elementi in esame contengono un centro attivo. È un complesso unico di gruppi funzionali di residui di amminoacidi. Sono strettamente orientati nello spazio a causa della struttura terziaria o quaternaria dell'enzima. Nel centro attivo, le regioni catalitiche e del substrato sono isolate. Quest'ultimo è ciò che determina la specificità degli enzimi. Il substrato è la sostanza che agisce sulla proteina. In precedenza si credeva che la loro interazione sia condotta sul principio della "chiave della serratura". In altre parole, il centro attivo deve corrispondere chiaramente al substrato. Attualmente, un'ipotesi differente prevale. Si ritiene che la corrispondenza esatta sia inizialmente assente, ma appare durante l'interazione delle sostanze. Il secondo sito catalitico influenza la specificità dell'azione. In altre parole, determina la natura della reazione accelerata.

struttura

Tutti gli enzimi sono divisi in una e due componenti. I primi hanno una struttura simile a quella delle proteine semplici. Contengono esclusivamente aminoacidi. Il secondo gruppo – la proteina – include le proteine e le parti non proteiche. L'ultimo è il coenzima, il primo è azenzimo. Quest'ultimo determina la specificità del substrato dell'enzima. Cioè, agisce come substrato nel centro attivo. Il coenzima, rispettivamente, funge da regione catalitica. La specificità dell'azione è associata ad essa. Come coenzimi, vitamine, metalli e altri composti a basso contenuto molecolare possono agire.

catalisi

Il verificarsi di qualsiasi reazione chimica è associata alla collisione di molecole di sostanze interagenti. Il loro movimento nel sistema è determinato dalla presenza di potenziale energia libera. Per una reazione chimica, è necessario che le molecole adottino uno stato di transizione. In altre parole, devono avere abbastanza forza per passare attraverso la barriera energetica. Rappresenta il minimo volume di energia per dare tutte le reattività delle molecole. Tutti i catalizzatori, inclusi gli enzimi, sono in grado di ridurre la barriera energetica. Questo promuove un flusso accelerato della reazione.

Qual è la specificità degli enzimi?

Questa capacità è espressa nell'accelerazione di una sola reazione. Gli enzimi possono influenzare lo stesso substrato. Tuttavia, ognuno di loro accelererà solo una reazione specifica. La specificità reattiva dell'enzima può essere tracciata all'esempio del complesso di piruvato deidrogenasi. Esso include proteine che influenzano il PVC. I principali sono: piruvato deidrogenasi, piruvato decarbossilasi, acetiltransferasi. La reazione stessa si chiama decarbossilazione ossidativa del PVC. Come suo prodotto agisce acido acetico.

classificazione

Esistono i seguenti tipi di specificità enzimatica:

  1. Stereochimica. Viene espresso nella capacità di una sostanza di influenzare uno dei possibili stereoisomeri del substrato. Ad esempio, l'idrolitasi di fumarato può agire su fumarato. Tuttavia, non influenza l'acido cis-isomero-maleico.
  2. Assoluto. этого типа выражается в способности вещества влиять только на конкретный субстрат. La specificità degli enzimi di questo tipo è espressa nella capacità di una sostanza di influenzare solo un substrato specifico. Ad esempio, il saccarosio reagisce esclusivamente con saccarosio, arginasi – con arginina e così via.
  3. Relativa. в этом случае выражена в способности вещества влиять на группу субстратов, имеющих связь одинакового типа. La specificità degli enzimi in questo caso è espressa nella capacità di una sostanza di influenzare un gruppo di substrati aventi un legame dello stesso tipo. Ad esempio, l'alfa-amilasi reagisce con glicogeno e amido. Hanno un legame di tipo glycoside. Trypsina, pepsina, chimotripsina influenzano molte proteine del gruppo peptidico.

temperatura

в определенных условиях. Gli enzimi hanno specificità in determinate condizioni. Per la maggior parte di essi, la temperatura ottimale è + 35 … + 45 gradi. Quando la sostanza viene posta in condizioni con valori inferiori, la sua attività diminuirà. Questa condizione si chiama inattivazione reversibile. Quando la temperatura aumenta, le sue capacità saranno ripristinate. Vale la pena ricordare che, se inserito in condizioni in cui t è superiore ai valori specificati, si verificherà anche l'inattivazione. Tuttavia, in questo caso sarà irreversibile, poiché non si riprende con una temperatura decrescente. Ciò è dovuto alla denaturazione della molecola.

Effetto del pH

La carica della molecola dipende dall'acidità. Di conseguenza, il pH influenza l'attività del sito attivo e la specificità dell'enzima. L'indice di acidità ottimale per ogni sostanza è diverso. Tuttavia, nella maggior parte dei casi è 4-7. Ad esempio, per l'alfa salivare amilasi, l'acidità ottimale è di 6,8. Nel frattempo, ci sono un certo numero di eccezioni. Acidità ottimale di pepsina, ad esempio, 1,5-2,0, chymotrypsin e trypsin – 8-9.

concentrazione

Più l'enzima è presente, maggiore è la velocità di reazione. Si può trarre una simile conclusione sulla concentrazione del substrato. Tuttavia, in teoria, il contenuto saturato dell'obiettivo viene determinato per ogni sostanza. Con esso tutti i centri attivi saranno occupati dal substrato esistente. будет максимальной, вне зависимости от последующего добавления мишеней. In questo caso, la specificità dell'enzima sarà massima, indipendentemente dalla successiva aggiunta degli obiettivi.

Sostanza-regolatori

Possono essere divisi in inibitori e attivatori. Entrambe queste categorie sono divise in nonspecifiche e specifiche. Quest'ultimo tipo di avtivatori comprendono sali biliari (per la lipasi nel pancreas), ioni cloro (per alfa-amilasi), acido cloridrico (per pepsina). Gli attivatori non specifici sono gli ioni di magnesio che influenzano le chinasi e le fosfatasi e gli inibitori specifici sono peptidi terminali di proenzimi. Questi ultimi sono forme inattive di sostanze. Sono attivati dalla scissione dei peptidi terminali. I loro tipi specifici corrispondono ad ogni singolo proenzimo. Ad esempio, in forma inattiva, la tripsina viene prodotta sotto forma di trypsinogeno. Il suo sito attivo è chiuso da un esapeptide terminale, che è un inibitore specifico. Nel processo di attivazione, si divide. Il centro attivo della tripsina come risultato di questo diventa aperto. Gli inibitori non specifici sono sali da metalli pesanti. Ad esempio, solfato di rame. Provocano la denaturazione dei composti.

inibizione

Può essere competitivo. Questo fenomeno è espresso nel verificarsi di una somiglianza strutturale tra l'inibitore e il substrato. Entrano in una lotta per la comunicazione con il centro attivo. Se il contenuto dell'inibitore è superiore a quello del substrato, si forma un inibitore dell'enzima di coplex. Quando viene aggiunta la sostanza bersaglio, il rapporto cambia. Di conseguenza, l'inibitore verrà dislocato. Ad esempio, succinato per la succinata deidrogenasi agisce come substrato. Gli inibitori sono ossalacetato o malonato. L'influenza dei prodotti di reazione è considerata competitiva. Spesso sono come substrati. Ad esempio, per il glucosio-6-fosfato, il prodotto è glucosio. Il substrato sarà il glucosio-6 fosfato. L'inibizione non competitiva non implica una somiglianza strutturale tra le sostanze. L'inibitore e il substrato possono simultaneamente legarsi all'enzima. Ciò porta alla formazione di un nuovo composto. È un complesso enzima-inibitore del substrato. Durante l'interazione, il centro attivo è bloccato. Ciò è dovuto al legame dell'invenzione al sito catalitico del sito attivo. Un esempio è la citocromo ossidasi. Per questo enzima, l'ossigeno funge da substrato. Gli inibitori della citocromo ossidasi sono sali di acido cianidrico.

Regolamento allosterico

In alcuni casi, oltre al centro attivo che determina la specificità dell'enzima, c'è un altro collegamento. La componente allosterica agisce come esso. Se viene associato un attivatore con lo stesso nome, l'efficacia dell'enzima è aumentata. Se l'inibitore entra nella reazione con il centro allosterico, l'attività della sostanza diminuisce rispettivamente. Ad esempio, l'adenilato ciclasi e la guanlato ciclasi si riferiscono agli enzimi con la regolazione del tipo allosterico.