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denaturazione delle proteine

Conformazione (struttura) della catena peptidica viene ordinato ed è unico per ciascuna proteina. In condizioni particolari c'è un gap gran numero di legami che stabilizzano la struttura spaziale della molecola composto. Come risultato, il divario completamente i molecola intera (o una parte sostanziale di esso) assume la forma di random coil. Questo processo è chiamato "denaturazione". Questo cambiamento può innescare calore da sessanta a ottanta gradi. Così, ogni molecola, il gap risultante può differire conformazione dall'altro.

Denaturazione delle proteine avviene sotto l'influenza di agenti in grado di distruggere legami non covalenti. Questo processo può verificarsi in condizioni alcaline o acide, sulla superficie della sezione di fase, sotto l'azione di alcuni composti organici (fenoli, alcoli e altri). denaturazione delle proteine può verificarsi sotto l'influenza di cloruro di guanidinio o urea. agenti detti formano legami deboli (idrofobo, ionica, idrogeno) con carbonilici o ammino gruppi dello scheletro peptidico con un numero di gruppi di residui amminoacidici, sostituendo loro disposizione proteina legami di idrogeno all'interno delle molecole. Come risultato, si verifica un cambiamento nella struttura secondaria e terziaria.

Resistenza agli agenti denaturanti dipende principalmente dalla presenza nella molecola dei composti proteici di legami disolfuro. inibitore della tripsina ha tre obbligazioni S – S. Sotto la condizione di recupero di denaturazione delle proteine avviene senza altre influenze. Se successivamente mettere il collegamento in condizioni in cui si effettua l'ossidazione su SH-gruppi di cisteina e la formazione di legami disolfuro, la conformazione originale viene ripristinato. La presenza anche di un solo legame disolfuro aumenta significativamente la stabilità della struttura spaziale.

denaturazione delle proteine, di solito accompagnata da una diminuzione di solubilità. Insieme a questo precipitare spesso forme. Si presenta sotto forma di "proteina cagliato". Ad alte concentrazioni dei composti in soluzione, "coagulazione" subisce l'intera soluzione, come, per esempio, ciò si verifica quando bolle uova. Quando denaturazione della proteina perde la sua attività biologica. Questo principio si basa l'uso di acido carbolico (soluzione acquosa di fenolo) come sostanza antisettica.

L'instabilità della struttura spaziale, l'elevata probabilità di fallimento sotto l'influenza di vari agenti è significativamente difficili da isolare e la ricerca di proteine. Anche creato qualche problema quando si utilizzano i composti in medicina e nell'industria.

Se la denaturazione proteica è stata effettuata da esposizione ad alte temperature, lento raffreddamento avviene in certe condizioni l'renativatsii processo – ripristino della conformazione nativa (originale). Questo fatto dimostra che la posa della catena peptidica è in accordo con la struttura primaria.

La formazione della conformazione nativa (posizione di origine) è un processo spontaneo. In altre parole, questa disposizione corrisponde alla quantità minima di energia libera contenuta in una molecola. Si può di conseguenza concludere che la struttura spaziale del composto è codificato nella sequenza aminoacidica nelle catene peptidiche. Ciò a sua volta significa che tutti i polipeptidi correlati da un'alternanza di amminoacidi (per esempio, catene mioglobinovye peptide), avrà una conformazione identica.

Le proteine possono essere differenze significative nella struttura primaria, anche se poco o assolutamente identica conformazione.