I livelli di organizzazione strutturale delle molecole proteiche o struttura proteica

La struttura della molecola proteica in fase di studio per oltre 200 anni. Lei è noto per molte proteine. Alcuni di loro sono stati sintetizzati (ad esempio, l'insulina, RNasi). L'unità strutturale e funzionale di base di molecole proteiche da aminoacidi. Inoltre i gruppi carbossilici e amminici e proteine contengono altri gruppi funzionali, che determinano le loro proprietà. Tali gruppi comprendono posizionati nella molecola ramificazioni proteina laterale: carbossile dell'acido aspartico o acido glutammico, gruppo amminico della lisina o idrossilisina, gruppo guanidinico dell'arginina, gruppo imidazolo dell'istidina il gruppo idrossile di serina e treonina, un gruppo fenolico di tirosina, il gruppo solfidrile di cisteina, gruppo disolfuro di cistina, tioetere gruppo di metionina, fenilalanina nucleo benzelnoe, catene alifatiche degli altri amminoacidi.

Ci sono quattro livelli di organizzazione strutturale delle molecole proteiche.

La struttura primaria della proteina. amminoacidi nella molecola proteica sono uniti da legami peptidici, formando così la struttura primaria. Essa dipende dalla composizione qualitativa degli amminoacidi, il loro numero e la sequenza tra i composti. La struttura primaria della proteina più spesso determinata da Sanger. La proteina in esame viene trattata con una soluzione ditroftorbenzola (DNP), formando in tal modo dinitrofenil-proteina (proteina-DNP). proteina successivamente DNP-idrolizzato formata molecola proteica residuo e acido DNP-ammino. acido DNP-ammino viene recuperato da questa miscela e idrolisi misurabile. I prodotti di idrolisi sono Amino Acid e dinitrobenzene. Il resto della molecola proteica reagisca con le nuove porzioni di DNP finché l'intera molecola non si rompe in amminoacidi. Sulla base dello studio quantitativo di aminoacidi costituiscono la struttura primaria della proteina singolo circuito. struttura primaria noto di proteine insulina, mioglobina, emoglobina, glucagone e molti altri).

Con il metodo di Edman proteina viene trattata con isotiocianato di fenile. A volte utilizzando enzimi proteolitici – tripsina, pepsina, chimotripsina, peptidasi, etc.

La struttura secondaria della proteina. Gli scienziati americani, utilizzando l'analisi a raggi X, hanno scoperto che le catene di proteine polipeptidiche spesso esistono in forma di alfa-eliche e strutture a volte beta.

Alfa-elica è confrontato con una scala a chiocciola, che svolgono la funzione dei gradi di residui amminoacidici. Nelle molecole fibrillare proteine (seta fibroina) catena polipeptidica è quasi completamente allungata (beta-struttura) e disposti in forma di sfere, stabilizzata da legami idrogeno.

Alfa-elica può essere formato spontaneamente nei polipeptidi sintetici (dederon, nylon), che hanno un peso molecolare da 10 a 20 mila. Sì. In certi porzioni delle proteine che legano molecole (insulina, emoglobina, RNasi) rompe la configurazione elicoidale alfa della catena peptidica, e si formano struttura elicoidale di un altro tipo.

La struttura terziaria della proteina. porzioni a spirale della catena polipeptidica della molecola proteica sono in diversi rapporti che determinano terziario (tridimensionale) la struttura, la forma e la forma del volume della molecola proteica. Si ritiene che la struttura terziaria della automatico e si verifica a causa di un'interazione con residui amminoacidici delle molecole di solvente. radicali così idrofobe "disegnate" nella molecola proteica, formando la loro zona secca e gruppi idrofili sono orientate verso il solvente, che porta alla formazione di conferme energeticamente favorevole molecola. Questo processo è accompagnata dalla formazione di legami intramolecolari. La struttura terziaria della molecola proteica trascritte per RNAsi, emoglobina, lisozima di uova di gallina.

La struttura quaternaria della proteina. Questo tipo di struttura della molecola proteica si verifica a causa di associazione di più subunità integrati in una singola molecola. Ogni subunità ha una struttura primaria, secondaria e terziaria.